文章责编:linsen_1989
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珠蛋白链的氨基酸组成和排列顺序对维持血红蛋白的结构和功能起着决定性作用。珠蛋白链氨基酸的替代、插入或缺失可改变血红蛋白的结构和功能。已知下述改变可导致不稳定血红蛋白的产生:①与血红素结合的氨基酸被替代,使血红素易脱失,如HbHammersmith;②非极性氨基酸被极性氨基酸替代,改变了血红蛋白构形,如HbBristol;③氨基酸替代发生在α1链与β1链接触处,使珠蛋白链间连接不稳,如HbPhilly;④氨基酸替代发生在α螺旋第3位,使螺旋易折断,如HbDuaree;⑤氨基酸替代发生在β和ε螺旋接触处,影响了血红素与珠蛋白链的结合,如HbSayannah;⑥氨基酸的缺失或插入发生在α螺旋关链位置,使血红素易自珠蛋白链上解离,如HbNeteroi.上述各种改变可使血红蛋白变为不稳定而发生沉淀,在红细胞内形成变性珠蛋白小体,附着于红细胞膜上,使膜的变形性降低,变为僵硬,最终在微循环中、尤其在脾脏内破坏。
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